艾美捷Worthington胶原酶:

• 纯化的胶原酶,代码:CLSPA/CLSPANK,含有最小的二次蛋白水解活性和高胶原酶活性。

• 1 型部分纯化的胶原酶具有胶原酶、酪蛋白酶、梭菌蛋白酶和胰蛋白酶活性的原始平衡。

• 2 型含有较高相对水平的蛋白酶活性,尤其是梭菌蛋白酶。

• 3 型含有最低水平的二级蛋白酶。

• 4 型被设计成胰蛋白酶活性特别低,以限制对膜蛋白和受体的损害。

• 5 型含有较高的胶原酶和酪蛋白酶值。

• 6 型含有高胶原酶活性,酪蛋白酶与胶原酶的比例约为 2:1。设计为相对于 I 型 ( col G)富含 II 型 ( col H) 胶原酶。

• 7型胶原酶和酪蛋白酶的活性比 1 型和 2 型胶原酶高四倍。

Worthington 无动物型 AFA、AFB、AFC、STZ1 和 STZ2胶原酶

来源于在完全不含动物成分的培养基中生长的培养物,设计用于引入

必须预防潜在的动物源性病原体。二级蛋白酶的水平与 1 型和 2 型胶原酶相似。

• CLSAFA是最初的 AF 等级,旨在具有类似于 1 型和 2 型胶原酶的胶原酶和二级蛋白酶。

• CLSAFB含有比 CLSAFA 更高的胶原酶和酪蛋白酶活性。

• CLSAFC具有特别低的胰蛋白酶活性,类似于 4 型胶原酶。

• STZ1 和 STZ2,0.22μ 过滤的 STEMxyme ® AF 胶原酶/中性蛋白酶 (Dispase ® ) 混合物,用于原代细胞和干细胞分离。

粗制品不仅含有几种胶原酶,还含有一种巯基蛋白酶、梭菌蛋白酶(Mitchell 1968)、一种胰蛋白酶样酶(Peterkofsky 和 Diegelmann 1971、Sparrow 和 McQuade 1973)和一种氨肽酶(Kessler 和 Yaron 1973)。Sugasawara 和 Harper (1984) 以及 Bond 和 Van Wart (1984) 报告了Cl. 胶原酶的纯化。溶组织菌。

艾美捷Worthington无动物型胶原酶的7个应用

1.从肺、上皮和肾上腺组织中分离脂肪细胞、肝细胞和细胞

2.从骨骼、软骨、肌肉、甲状腺和内皮中分离心肌细胞和细胞

3.乳腺和其他各种软组织的隔离

4.人和猪胰岛细胞的分离(Kin 2007)

5.用含有蛋白水解活性混合物的粗胶原酶处理组织,可温和、选择性地消化细胞间基质,而6.对细胞的损伤很小或丧失活力

7.AFA 胶原酶适用于需要避免将动物源性病原体引入生物加工过程的应用

对于胶原蛋白结构和生物合成研究,研究人员通常使用不含其他蛋白水解活性的更高度纯化的胶原酶制剂。

对于组织解离,大多数研究人员使用粗胶原酶制剂,例如 CLS1、CLS2、CLS3 和 CLSAFA,并结合其他酶,例如弹性蛋白酶、胰蛋白酶和/或木瓜蛋白酶。

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